MilkPoint Ventures 
CaféPoint 
EducaPoint 
MilkPoint Mercado 
Milk Monitor 
Milki 
MapLeite 
O leite é um dos produtos alimentícios mais nutritivos disponíveis para a dieta humana, uma vez que seus componentes (proteínas, lipídeos, lactose, minerais e vitaminas) contribuem para atender à exigência diária de nutrientes essenciais.
Além disso, este alimento é capaz de manter uma dieta bem equilibrada, pois contém vitaminas e minerais como as vitaminas A, B12 e D, cálcio, zinco, entre outros. Um outro fator importante é em relação ao aspecto econômico, o leite de vaca é um alimento ível para diferentes classes de consumidores e atende vários nichos de mercado, desde os mais exigentes aos mais populares.
O leite bovino é composto em média por 87% de água e 13% de matéria seca ou sólidos totais. A matéria seca é composta por aproximadamente 4,6% de lactose, 4,2% de gordura, 3,4% de proteína, 0,8% de minerais e 0,1% de vitaminas. Vale lembrar que a composição dos sólidos totais pode ser afetada por diferentes fatores, como raça, estratégias de alimentação, estágio de lactação e estação de parição.
As proteínas do leite são subdividas em grupos, cerca de 80% das proteínas pertencem ao grupo das caseínas e os 20% restantes pertencem ao grupo das proteínas do soro ou também conhecidas como proteínas séricas (β-lactoglobulinas, α-lactalbumina, albumina sérica bovina, imunoglobulinas e lactoferrina).
As caseínas representam a fração mais expressiva das proteínas e possuem quatro subdivisões: αS1-caseína, fração que constitui cerca de 38% do total de caseínas e é codificada pelo gene CSN1S1; fração αS2-caseína, que constitui cerca de 10% do total de caseínas e é codificada pelo gene CSN1S2; fração β-caseína, que constitui cerca de 36% do total de caseínas e é codificada pelo gene CSN2 e a fração κ-caseína, que constitui cerca de 13% do total de caseínas e é codificada pelo gene CSN3 (KAMINSKI et al., 2007; ELFERINK et al., 2022).
Nesse artigo vamos dar destaque para as β-caseínas, grupo responsável pelas características específicas e benéficas do leite A2. As β-caseínas possuem cerca de 12 variantes genéticas identificadas em raças de bovinos leiteiros (A1, A2, A3, B, C, D, E, F, G, H1, H2 e I; SEBASTIANI et al., 2020). Dentro destas variantes, as mais comuns são A1 e A2, e são elas as responsáveis por distinguir a produção de leite tipo A1 ou a produção de leite tipo A2.
Ambos, possuem as mesmas características nutricionais, sensoriais e físicas, porém há apenas uma diferença em um único gene, tornando o leite A2 um produto funcional, com alto valor agregado e gerando um novo nicho de mercado.
No sistema de produção de leite, temos vacas com diferentes genes da β-caseína. Podemos ter animais com o gene A1A1, outros com o gene A1A2 e podemos ter vacas portadoras apenas do gene A2A2. Mas o que tem de diferente entre estes genes?
A diferença é apenas estrutural, fruto de um evento conhecido por polimorfismo de nucleotídeo único, que tem por definição a alteração no DNA em que a frequência na população é maior que 1%, ou seja, não é um evento raro.
Continua depois da publicidade
Desta forma, a principal diferença entre o leite A1 e o leite A2 é a ocorrência de polimorfismo no gene CSN2, ou seja, em determinada posição da sequência de aminoácidos da β-caseína A1, houve uma alteração de um único aminoácido resultando em diferença conformacional na estrutura secundária da proteína, exercendo influência sobre as propriedades físico-químicas e microestruturais do leite (NGUYEN et al., 2018).
Mais especificadamente, a única diferença entre vacas portadoras dos alelos A1 ou A2 é o polimorfismo de nucleotídeo único que ocorre no aminoácido da posição 67 dos 209 aminoácidos que compõem a β-caseína A1 (Figura 1).
Figura 1. Esquema representando a diferença entre os alelos A1 e A2 causada pelo polimorfismo de nucleotídeo único na β-caseína (Adaptado de Kay et al., 2021)
Fonte: Adaptado de Kay et al., 2021.
Com a ocorrência deste evento, deixa-se de ter a ligação histidina-isoleucina (A1) e a-se a ter a ligação peptídica entre isoleucina-prolina (A2), e é neste momento em que se tem definitivamente as características definidas de ambos os tipos de leite.
Quando consumido, o leite A1, devido a presença de ligação His-Ile, sofre maior atuação das proteases intestinais, que hidrolisam a ligação peptídica e resulta no aparecimento da β-casomorfina-7 (ASLEDOTTIR et al., 2018). As β-casomorfinas-7 (BCM-7) são um grupo de peptídeos bioativos, agonista do receptor μ-opioide podendo causar desconforto gastrointestinal (DANILOSKI et al., 2021).
Já a presença de prolina em vez de histidina na variante A2 evita a hidrólise da ligação peptídica entre os resíduos da β-caseína A2 e inibe a produção de BCM-7, resultando na ausência de desconforto digestivo, contribuindo para a saúde e bem-estar dos consumidores de lácteos.
Visto isso, com a expansão da produção de leite A2, torna-se possível que pessoas portadoras de Alergia a Proteína do Leite de Vaca (APLV), ou seja, pessoas alérgicas a β-casomorfina-7 (peptídeo bioativo presente no leite A1) possam consumir lácteos de forma segura e sem sintomas de desconforto digestivo, ou em alguns casos, com menos desconforto.
Desta forma, estes indivíduos não deixam de consumir produtos lácteos e a indústria conquista um novo nicho de mercado, fortalecendo a economia do setor lácteo. Vale ressaltar que o leite A2 integral não é uma alternativa para portadores de intolerância à lactose e que para pessoas alérgicas é sempre prudente consultar o médico.
Gostou do conteúdo? Deixe seu like e seu comentário, isso nos ajuda a saber que conteúdos são mais interessantes para você.
Referências
ASLEDOTTIR, T. et al. Release of β-casomorphin-7 from bovine milk of different β-casein variants after ex vivo gastrointestinal digestion. International Dairy Journal, v. 81, p. 8–11, 2018.
DANILOSKI, D.; CUNHA, N.M.D.; MCCARTHY, N.A.; O´CALLAGHAN, T.F.; MARLAND, S.; VASILJEVIC, T. Health-related outcomes of genetic polymorphism of bovine beta-casein variants: A systematic review of randomized controlled trials. Trends in Food Science & Technology, v. 111, p. 233 – 248, 2021.
ELFERINK, A. J. W.; ENTIRIWAA, D.; BULGARELLI, P.; SMITS, N. G. E.; PETERS, J. Development of a Microsphere-Based Immunoassay Authenticating A2 Milk and Species Purity in the Milk Production Chain. Molecules, v. 27, n. 3199, p. 1 – 11, 2022.
KAMINSKI, S.; CIESLINSKA, A.; KOSTYRA, E. Polymorphism of bovine beta-casein and its potential effect on human health. Journal of Applied Genetics, v. 48, n. 3, p. 189–198, 2007.
NGUYEN, H. T. H.; SCHWENDEL, H.; HARLAND, D. DAY, L. Differences in the yoghurt gel microstructure and physicochemical properties of bovine milk containing A1A1 and A2A2 β-casein phenotypes. Food Research International, v. 112, p. 217–224, 2018.
SEBASTIANI, C.; ARCANGELI, C.; CIULLO, M.; TORRICELLI, M.; CINTI, G.; FISICHELLA, S.; BIAGETTI, M. Frequencies Evaluation of Casein Gene Polymorphisms in Dairy Cows Reared in Central Italy. Animals, v. 10, n. 252, 2020.
